Jednym z najważniejszych szlaków sygnałowych komórki jest szlak Wnt. Steruje on rozwojem organizmu w stadium embrionalnym, a jednocześnie wszelkie zaburzenia przekazywania sygnałów między białkami należącymi do tego szlaku mogą prowadzić do powstawania nowotworów. Naukowcom z Niemieckiego Centrum Badań nad Nowotworami (DKFZ - niem. Deutsches Krebsforschungszentrum) w Heidelbergu udało się wyjaśnić lukę, jaką stanowiła kolejność przekazywania biochemicznych sygnałów. Ich praca pokazuje, że w komórce przekaźnictwo sygnałów przebiega inaczej niż do tej pory sądzono.

Gdy jeden z licznych członków rodziny Wnt przyłącza się do odpowiedniego receptora błony komórkowej, rozpoczyna się kaskada sygnałów, które przebiegają poporzez kolejne białka w cytoplazmie aż do jądra komórkowego. Jądro komórkowe reaguje na te “rozkazy” włączając lub wyłączając ekspresję różnych genów. Jednak zupełnie pierwszy element szlaku Wnt był jak do tej pory nieznany. Nie wiadomo było, od czego cała ta kaskada w komórce się zaczyna i co się dzieje, gdy białka przyłączą się do receptorów błonowych “frizzled” i LRP6.

Zespołowi profesora Christofa Niehrsa udało się dzięki zastosowaniu mikroskopu konfokalnego na żywo śledzić proces przekazywania sygnałów w komórce. W czasopiśmie “Science” niemieccy badacze opisują, jak na sygnał Wnt w pobliżu błony komórkowej gromadzą się duże kompleksy białkowe, które składają się między innymi z aksyny i innego białka - LRP6. Powstawanie tej złożonej struktury umożliwia kolejne białko - tzw. “Dishevelled”, czyli DVL.

Zdaniem prof. Niehrsa przekazywanie sygnałów w komórce nie polega wyłącznie na uczestnictwu białek w czymś na kształt biegu sztafetowego, czyli poprzez etapy aktywacji kolejnych protein. Jego zdaniem, w komórkach mogą tworzyć się “sygnałosomy” - kompleksy białkowe, które współpracują w przekazywaniu sygnałów. Przykładem jest szlak Wnt, gdzie przyłączanie sie białka WNT do receptorów “frizzled” i LRP6 umożliwia polimeryzację tych ostatnich przy współudziale białka DVL, dzięki czemu enzym kinaza CK1 może ufosforylować LRP6 i umożliwia przyłączenie się kolejnego białka - aksyny.

Wyniki badań zespołu prof. Niehrsa pokazują zupełnie inny od dotychczasowych model komunikacji wewnątrzkomórkowej. Podobnie jak przy utylizacji białek przez proteasom czy apoptozie, również przy przekazywaniu sygnałów niezbędna jest współpraca protein, by stworzyć coś na kształt efektywnej, molekularnej maszyny.

hlbiotech

źródło: Bionity.com