Naukowcy z MIT zajmujący się architekturą białek wyjaśnili dlaczego komputerowe modele zachowań białek w polu mechanicznym tak bardzo różnią się od realnych obserwowanych eksperymentalnie. Te badania mogą mieć duży wpływ na rozwój bioinżynierii i analizy medycznej poprzez zwiększenie zrozumienia związku między strukturą i funkcją białek.
Naukowcy na łamach czasopisma “PNAS” jako pierwsi pokazali mechanizm rozrywania wiązań stabilizujących strukturę białek w odpowiedzi na wysokie ciśnienie. W badaniach symulowano zachowanie struktur białek w warunkach zbliżonych do tych panujących we wnętrzu komórki, a analizom poddano wiele różnych typów tych makrocząsteczek. Zaobserwowano dwa modele rozrywania wiązań wodorowych w białkach w zależności od szybkości z jaką przykładana jest siła w trakcie eksperymentu.
Dzięki badaniom udało się wyjaśnić dlaczego obserwuje się tak dużą różnicę między ilością ciśnienia wymaganego do rozwinięcia białka w eksperymencie i podczas symulacji komputerowej. Wcześniej modele komputerowe sugerowały poddawanie białka sile z prędkością o wiele przekraczającą możliwości urządzeń laboratoryjnych. Takie postępowanie sugerowało, że wiązania wodorowe rozrywają się w odpowiedzi na tak niewielkie dawki ciśnienia, w jakich białko mogłoby być jeszcze niestabilne.
W prezentowanym podejściu naukowcy z pomocą ogromnych ilości mocy komputerowej spowolnili dawkowanie ciśnienia. Przy zastosowaniu takich prędkości, które są dużo bardziej zbliżone do tych, którym są poddawane białka w żywych komórkach, udało się pokazać zmiany w zachowaniu wiązań wodorowych.
Wnioski z tej pracy mogą mieć kluczowe znaczenie dla inżynierów oraz dla zrozumienia jak materiały organiczne pracują efektywnie i jak struktura białka determinuje jego mechaniczne właściwości. Aby zwiększyć wytrzymałość mechaniczną białka, łańcuch polipeptydowy powinien zwijać się w taki sposób, aby trzy lub cztery wiązania wodorowe utworzyły skręt białka. Istnieją dowody eksperymentalne potwierdzające, że w taki właśnie sposób białka tworzą elementy struktury drugorzędowej (np. w helisie 3,6 wiązań przypada na skręt helisy).
Aby zwiększyć wytrzymałość materiałów należy naśladować cechy, takie jak geometria i silnie zwarta struktura, które zapewniają białkom wysoką odporność na uszkodzenia. Z drugiej jednak strony brak takiej wytrzymałości w wielu materiałach syntetycznych zmusza inżynierów do stosowania wysokich czynników bezpieczeństwa, które mają gwarantować funkcjonalność struktury nawet w ekstremalnych warunkach. Zatem duża nadzieja w nowych tworzywach projektowanych w oparciu o cechy makrocząsteczek takich jak białka. Takie podejście może prowadzić do rozwoju silniejszych i trwalszych materiałów, które zużywają mniej energii przy ich produkcji i transporcie.
Joanna Kasprzak (Czwojdrak)
źródło: ScienceDaily.com, MIT
———————————
Oryginalna publikacja: Theodor Ackbarow et al., “Hierarchies, multiple energy barriers, and robustness govern the fracture mechanics of alpha-helical and beta-sheet protein domains”, PNAS, October 16, 2007, vol. 104, no. 42, 16410-16415, Published online before print October 9, 2007, doi:10.1073/pnas.0705759104
