HOME | O STRONIE | KONTAKT | NOTA PRAWNA | WSPÓŁPRACA | REKLAMA  RSS dla Biotechnolog.net
BIOTECHNOLOGIA: Prawo | BioKsiążki | Kalendarium | BioNarzędzia | BioKariera | Linki
INFORMACJE: BiotechFlesz | Archiwum | Nasi Partnerzy | Firmy | Ogłoszenia ⁄ Praca Biotechnolog.net - English info about this site

R E K L A M A:


listopad 5, 2007

Odkrycie peptydu usuwającego żelazo z ferrytyny pomoże opracować leki dla chorych na różne formy anemii

hlbiotech, 0:02
Kategoria: BIOCHEMIA

Nowe badania prowadzone przez naukowców w Children’s Hospital w Oakland (USA) wskazują enzym, który może przyspieszyć usuwanie nadmiaru żelaza z innego ważnego białka - ferrytyny. Praca, którą publikuje “Journal of Biological Chemistry” (JBC) pomoże opracować leki służące pacjentom chorym na różne postacie anemii, w tym na beta-talasemię (chorobę Cooleya) i anemię sierpowatą.

Ferrytyna jest białkiem, które pełni istotną funkcję we wszystkich żywych organizmach, utrzymując żelazo w dostępnej i nieszkodliwej formie.

Chcieliśmy sprawdzić naszą hipotezę, że małe białko lub peptyd może się przyłączać do ferrytyny i może regulować pory w tym białku“, powiedziała dr Elizabeth Theil, główna autorka publikacji.

Gdy badacze podawali pacjentom Desferal (Deferoxamine), lek-chelator ułatwiający usuwanie nadmiaru żelaza, wówczas mały heptapeptyd (złożony z zaledwie siedmiu aminokwasów) przyłączał się i nawet ośmiokrotnie szybciej usuwał żelazo.

hlbiotech

źródło: Omniomix.com, JBC

———————————
Oryginalna publikacja: Korry J. Hintze et al., “Bach1 repression of Ferritin and thioredoxin reductase1 is heme-sensitive in cells and in vitro, and coordinates expression with heme oxygenase1, beta-globin and NADP(H) quinone (oxido)reductase1″, J. Biol. Chem, Papers In Press, published online ahead of print October 11, 2007, doi:10.1074/jbc.M700254200

Brak komentarzy »

nikt tego jeszcze nie skomentował, bądź pierwszy...

Wątek RSS dla tego wpisu. | TrackBack URL

Dodaj komentarz

XHTML ( Możesz wykorzystać następujące tagi): <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <code> <em> <i> <strike> <strong> .